平行貝塔折疊

大家好！今天讓創(chuàng)意嶺的小編來大家介紹下關于平行貝塔折疊的問題，以下是小編對此問題的歸納整理，讓我們一起來看看吧。

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本文目錄:

• 1、α螺旋和β折疊各有什么特點？

• 2、在β—折疊結構中,哪一種穩(wěn)定?

• 3、阿爾法螺旋和貝塔折疊異同點

• 4、α螺旋和β折疊各有什么特點？

一、α螺旋和β折疊各有什么特點？

α-螺旋的結構要點：肽鏈以螺旋狀盤卷前進，每圈螺旋由3.6個氨基酸構成，螺圈間距（螺距）為5.44埃。

β-折疊的結構要點：折疊片的構象是通過一個肽鍵的羰基氧和位于同一個肽鏈或相鄰肽鏈的另一個酰胺氫之間形成的氫鍵維持的。

拓展：

1、α螺旋

α-螺旋(α-helix)是蛋白質二級結構的主要形式之一。指多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律的螺旋式上升，每3.6 個氨基酸殘基螺旋上升一圈，向上平移0.54nm，故螺距為0.54nm，兩個氨基酸殘基之間的距離為0.15nm。螺旋的方向為右手螺旋。氨基酸側鏈R基團伸向螺旋外側，每個肽鍵的N-H和第四個肽鍵的羰基氧形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平行。由于肽鏈中的全部肽鍵都可形成氫鍵，故α-螺旋十分穩(wěn)定。

α-螺旋(α-helix):蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基(第n個)的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基(第4+n個)的酰胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm。

2、β折疊

是蛋白質的二級結構，肽鍵平面折疊成鋸齒狀，相鄰肽鏈主鏈的N-H和C=O之間形成有規(guī)則的氫鍵，在β-折疊中，所有的肽鍵都參與鏈間氫鍵的形成，氫鍵與β-折疊的長軸呈垂直關系。

β折疊層并不是平的，因為側鏈的存在使得它看上去像手風琴一樣波紋起伏。這樣每一股會更緊密排列，氫鍵更容易建立。氫鍵的距離為7埃。在蛋白質結構中beta-折疊通常會用箭頭表示。肽鏈的氮端在同側為順式，兩殘基間距為0.65nm;不在同側為反式，兩殘基間距為0.70nm。反式較順式平行肽鏈更加穩(wěn)定。能形成β折疊的胺基酸殘基一般不大，而且不帶同種電荷，這樣有利于多肽鏈的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β折疊中出現的幾率最高。免疫球蛋白有大量的Β-肽鏈層。

另一種常見的蛋白質模序是alpha-螺旋和三種不同的β-轉角。不屬于一個模序的蛋白質一級結構部分被稱之為不規(guī)則螺旋。這些部分對蛋白質的空間構象非常重要。

二、在β—折疊結構中,哪一種穩(wěn)定?

反平行式的β-折疊結構穩(wěn)定。

三、阿爾法螺旋和貝塔折疊異同點

阿爾法螺旋是指氨基酸鏈形成螺旋狀，4個氨基酸螺旋成一周，螺距大概0.1納米。貝塔折疊是指氨基酸鏈往返折疊，通過肽鍵中的羰基和氨基形成氫鍵而結合在一起的。兩個二級結構最簡單的方法可以通過CD(Circular Dicrosium)光譜檢測.2,有。除了阿爾法螺旋和貝塔折疊以外，還有Loop，他沒有具體的結構特點，通常是無規(guī)則的。

四、α螺旋和β折疊各有什么特點？

首先，他們都是蛋白質的二級結構。α－螺旋：1、 每隔3.6個AA殘基螺旋上升一圈，螺距0.54nm; 2 、 螺旋體中所有氨基酸殘基R側鏈都伸向外側，鏈中的全部>C=0 和>N-H幾乎都平行于螺旋軸; 3、每個氨基酸殘基的>N-H與前面第四個氨基酸殘基的>C=0形成氫鍵，肽鏈上所有的肽鍵都參與氫鍵的形成。β－折疊：（應該是你所說的螺旋）兩條或多條伸展的多肽鏈（或一條多肽鏈的若干肽段）側向集聚，通過相鄰肽鏈主鏈上的N-H與C=O之間有規(guī)則的氫鍵，形成鋸齒狀片層結構，即β－折疊片

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